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1，黃素腺嘌呤核苷酸
2，生物素酶高是什么病
3，存在于線(xiàn)粒體的酶系是
4，酶輔酶兩者有何關(guān)系
5，體內(nèi)多種酶的輔酶成分有哪些
6，高中生物所有酶的作用

1，黃素腺嘌呤核苷酸

黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD,flavinadeninedinucleotide）　　是某些氧化還原酶的輔酶，含有核黃素?！　↑S素腺嘌呤二核苷酸　　flavinadenosinedinucleotide　　別名：活性型維生素B2；核黃素-5-腺苷二磷酸　　英文名：flavinadenosinedinucleotide;FAD;flavinadenindinucleotide;riblflavin

fad

2，生物素酶高是什么病

生物素又名維生素H、輔酶R等，為無(wú)色的針狀結(jié)晶，極易溶于水，微溶于冷水，能溶于乙醇，但不溶于有機(jī)溶劑。對(duì)熱穩(wěn)定，一般烹調(diào)損失不大，強(qiáng)酸、強(qiáng)堿和氧化劑可使其破壞，紫外線(xiàn)也可使其逐漸破壞。體內(nèi)生物素主要儲(chǔ)存在肝臟，血液中含量較低。為羧化酶的輔酶，參與很多羧化反應(yīng)，且是糖、蛋白質(zhì)和脂肪中間代謝的一個(gè)重要輔酶。如在糖異生途徑（丙酮酸生成葡萄糖）中，反應(yīng)一：丙酮酸轉(zhuǎn)變成磷酸烯醇式丙酮酸，催化第一個(gè)反應(yīng)的是丙酮酸梭化酶，其輔酶為生物素，反應(yīng)分二步，CO2先與生物素結(jié)合，需消耗ATP；然后活化的CO2再轉(zhuǎn)移給丙酮酸生成草酰乙酸。第二個(gè)反應(yīng)由磷酸烯醇式丙酮酸梭激酶催化草酰乙酸轉(zhuǎn)變成磷酸烯醇式丙酮酸，消耗一個(gè)高能磷酸鍵，同時(shí)脫梭。其他的反應(yīng)還有很多，如糖的有氧氧化，所通過(guò)的三羧酸循環(huán)途徑，糖的無(wú)氧酵解，甘油的氧化分解，脂肪酸的氧化分解，氨基酸的脫梭基作用等。

維生素h又稱(chēng)生物素生物素酶就是分解維生素h 的酶，因?yàn)槿狈S生素h會(huì)導(dǎo)致脫發(fā)，所以檢查這兩項(xiàng)可以看看是不是由于缺乏維生素h（生物素酶過(guò)多的話(huà)意味著生物素被過(guò)多地分解，導(dǎo)致生物素缺乏）

生物素酶高是什么病

3，存在于線(xiàn)粒體的酶系是

A(存在于線(xiàn)粒體基質(zhì)）。B（應(yīng)該是β,存在于基質(zhì)中）。C（存在于內(nèi)膜上）?；|(zhì)里有天冬氨酸轉(zhuǎn)氨酶,沒(méi)有脫氨酶。酶（enzyme）是由活細(xì)胞產(chǎn)生的、對(duì)其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質(zhì)或RNA。酶的催化作用有賴(lài)于酶分子的一級(jí)結(jié)構(gòu)及空間結(jié)構(gòu)的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導(dǎo)致酶活性喪失。酶屬生物大分子，分子質(zhì)量至少在1萬(wàn)以上，大的可達(dá)百萬(wàn)。酶是一類(lèi)極為重要的生物催化劑（biocatalyst）。由于酶的作用，生物體內(nèi)的化學(xué)反應(yīng)在極為溫和的條件下也能高效和特異地進(jìn)行。隨著人們對(duì)酶分子的結(jié)構(gòu)與功能、酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)等研究的深入和發(fā)展，逐步形成酶學(xué)（enzymology）這一學(xué)科。酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一級(jí)、二級(jí)、三級(jí)，乃至四級(jí)結(jié)構(gòu)。按其分子組成的不同，可分為單純酶和結(jié)合酶。僅含有蛋白質(zhì)的稱(chēng)為單純酶；結(jié)合酶則由酶蛋白和輔助因子組成。例如，大多數(shù)水解酶單純由蛋白質(zhì)組成；黃素單核苷酸酶則由酶蛋白和輔助因子組成。結(jié)合酶中的酶蛋白為蛋白質(zhì)部分，輔助因子為非蛋白質(zhì)部分，只有兩者結(jié)合成全酶才具有催化活性。

bd，細(xì)胞呼吸酶很多，在呼吸過(guò)程的不同階段的酶，反應(yīng)地區(qū)都不同。

你好！A(存在于線(xiàn)粒體基質(zhì)中）B（應(yīng)該是β，存在于基質(zhì)中）C（存在于內(nèi)膜上）基質(zhì)里有天冬氨酸轉(zhuǎn)氨酶，沒(méi)有脫氨酶如有疑問(wèn)，請(qǐng)追問(wèn)。

存在于線(xiàn)粒體的酶系是

4，酶輔酶兩者有何關(guān)系

綴合酶=酶蛋白+輔因子（輔酶+輔基），也就是說(shuō)輔酶是酶的一部分酶按分子組分可以分為單純酶和綴合酶而綴合酶又分為蛋白質(zhì)部分和非蛋白質(zhì)部分，其中蛋白質(zhì)部分稱(chēng)為酶蛋白，非蛋白質(zhì)部分稱(chēng)為輔因子輔因子按其與酶蛋白結(jié)合的緊密程度與作用特點(diǎn)不同分為輔酶和輔基輔酶通過(guò)非共價(jià)鍵與酶蛋白相連，結(jié)構(gòu)疏松，可通過(guò)透析或超濾的方法去除而輔基則相反，它與酶蛋白形成共價(jià)鍵，結(jié)合緊密，不易去除。

酶（enzyme）是由活細(xì)胞產(chǎn)生的、對(duì)其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質(zhì)或RNA。酶的催化作用有賴(lài)于酶分子的一級(jí)結(jié)構(gòu)及空間結(jié)構(gòu)的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導(dǎo)致酶活性喪失。酶屬生物大分子，分子質(zhì)量至少在1萬(wàn)以上，大的可達(dá)百萬(wàn)。酶是一類(lèi)極為重要的生物催化劑（biocatalyst）。由于酶的作用，生物體內(nèi)的化學(xué)反應(yīng)在極為溫和的條件下也能高效和特異地進(jìn)行。隨著人們對(duì)酶分子的結(jié)構(gòu)與功能、酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)等研究的深入和發(fā)展，逐步形成酶學(xué)（enzymology）這一學(xué)科。酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一級(jí)、二級(jí)、三級(jí)，乃至四級(jí)結(jié)構(gòu)。按其分子組成的不同，可分為單純酶和結(jié)合酶。僅含有蛋白質(zhì)的稱(chēng)為單純酶；結(jié)合酶則由酶蛋白和輔助因子組成。例如，大多數(shù)水解酶單純由蛋白質(zhì)組成；黃素單核苷酸酶則由酶蛋白和輔助因子組成。結(jié)合酶中的酶蛋白為蛋白質(zhì)部分，輔助因子為非蛋白質(zhì)部分，只有兩者結(jié)合成全酶才具有催化活性。酶具有不同于一般催化劑的顯著特點(diǎn)：酶對(duì)底物具有高度特異性，高度催化效率。酶具有可調(diào)節(jié)性及不穩(wěn)定性。輔酶是一大類(lèi)有機(jī)輔助因子的總稱(chēng)，是酶催化氧化還原反應(yīng)、基團(tuán)轉(zhuǎn)移和異構(gòu)反應(yīng)的必須因子。它們?cè)诿复呋磻?yīng)中承擔(dān)傳遞電子、原子或基團(tuán)的功能。輔酶也可以被視為第二底物，因?yàn)樵诖呋磻?yīng)發(fā)生時(shí)，輔酶發(fā)生的化學(xué)變化與底物正好相反。 [1] 輔酶（coenzyme）是一類(lèi)可以將化學(xué)基團(tuán)從一個(gè)酶轉(zhuǎn)移到另一個(gè)酶上的有機(jī)小分子，與酶較為松散地結(jié)合，對(duì)于特定酶的活性發(fā)揮是必要的。有許多維他命及其衍生物，如硫胺素和葉酸，都屬于輔酶。這些化合物無(wú)法由人體合成，必須通過(guò)飲食補(bǔ)充。不同的輔酶能夠攜帶的化學(xué)基團(tuán)也不同：NAD+或NADP+攜帶還原性氫，輔酶A攜帶乙?；~酸攜帶甲?；?，S-腺苷基蛋氨酸也可攜帶甲?；?。

5，體內(nèi)多種酶的輔酶成分有哪些

常見(jiàn)的輔酶 1、硫胺素即維生素B1。它在生物體內(nèi)的輔酶形式是硫胺素焦磷酸 (TPP)（圖1[硫胺素焦磷酸(TPP)的結(jié)構(gòu)式]）。硫胺素焦磷酸過(guò)去也稱(chēng)為輔羧酶。它在動(dòng)物糖代謝中起著重要作用，例如丙酮酸在脫羧作用時(shí)需要它。在TPP缺少的情況下,代謝中間物丙酮酸不能順利脫羧會(huì)積聚于血液和組織中而出現(xiàn)神經(jīng)炎癥狀。TPP 還是其他酶例如 -酮酸氧化酶、轉(zhuǎn)酮醇酶的輔酶。TPP催化的酶反應(yīng)還需要有鎂離子的存在。 2、煙酰胺是一系列酶類(lèi)的輔酶的前體。很早就知道煙酰胺可以防止糙皮病。1904年已知酒精發(fā)酵時(shí)不能缺少一種叫輔酶Ⅰ的物質(zhì)，1933年這種輔酶Ⅰ被分離出來(lái)。1934年德國(guó)生化學(xué)家O.瓦爾堡又分離出一個(gè)與輔酶Ⅰ相近似的物質(zhì)，稱(chēng)為輔酶Ⅱ，并證實(shí)了煙酰胺是這兩種輔酶的組成部分，現(xiàn)在已經(jīng)弄清楚輔酶Ⅰ的化學(xué)組成是煙酰胺腺嘌呤二核苷酸 (NAD），輔酶Ⅱ的化學(xué)組成為煙酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NAD)。以NAD(和NADP(為輔酶的酶,稱(chēng)為吡啶核苷酸（或煙酰胺核苷酸）連接的脫氫酶。這些酶催化細(xì)胞內(nèi)的氧化還原反應(yīng)。一般說(shuō)來(lái)，與NAD(相連的脫氫酶類(lèi)通常與呼吸過(guò)程有關(guān)，而與NADP(相連的則與生物合成反應(yīng)有關(guān)。 3、核黃素即維生素B2。參與組成兩種輔酶,是細(xì)胞內(nèi)的氧化還原系統(tǒng)的主要成分,它們是黃素單核苷酸(FMN)和黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD)。 FMN和FAD是一系列黃素連接的氧化還原酶或稱(chēng)為黃素蛋白類(lèi)的輔酶，從它們與酶蛋白結(jié)合緊密的程度來(lái)說(shuō)，也可認(rèn)為是輔基。這些酶中有的除了FMN或FAD外，還需要一些金屬輔助因子，如鐵或鉬離子等。因此它們被稱(chēng)為金屬黃素蛋白。這些酶催化一系列可逆或不可逆的細(xì)胞中的氧化還原反應(yīng)。 4、吡哆醛及其衍生物吡哆醛、吡哆胺和吡哆醇總稱(chēng)為維生素B6（圖3[維生素的結(jié)構(gòu)式]的結(jié)構(gòu)式" class=image>）。維生素B6參與形成兩種輔酶，即吡哆醛磷酸和吡哆胺磷酸。需要吡哆醛磷酸或吡哆胺磷酸作為輔酶的酶在氨基酸代謝中特別重要，催化轉(zhuǎn)氨、脫羧以及消旋作用等。 5、生物素作為一些酶的輔基而起輔因子作用。它以共價(jià)鍵的形式通過(guò)酰胺鍵和脫輔基酶蛋白的一個(gè)專(zhuān)一賴(lài)氨酰殘基的ε- 氨基相連。ε-N-生物素酰-L-賴(lài)氨酸稱(chēng)為生物胞素(biocytin) (圖4[生物素作為輔基的形式])。需要生物素的酶類(lèi)能催化二氧化碳的參入 (羧化作用)或轉(zhuǎn)移,因而生物素和二氧化碳的固定密切相關(guān)。在羧化作用時(shí)還需要腺苷三磷酸(ATP)和鎂離子的存在,此外生物素在蛋白質(zhì)生物合成中以及轉(zhuǎn)氨基作用中也起著重要作用。 6、泛酸最初作為酵母的生長(zhǎng)因子被分離出來(lái)。由于在生物中廣泛存在，因而被稱(chēng)為泛酸。泛酸的輔酶形式是輔酶A（CoA或CoASH）,是酶促乙?；饔玫妮o助因子（圖5[輔酶A的結(jié)構(gòu)式]），在生物學(xué)上的重要性是作為?；妮d體或供體，在代謝上尤其是脂肪酸的代謝上甚為重要。 7、葉酸由于最早是從*葉中被分離出來(lái)，故名。葉酸的輔酶形式是四氫葉酸(圖6[四氫葉酸的結(jié)構(gòu)式]),它作為酶促轉(zhuǎn)移一碳基團(tuán)（如甲酰基等）的中間載體而在嘌呤類(lèi)、絲氨酸、甘氨酸和甲基基團(tuán)的生物合成中起作用。此外，葉酸在核蛋白的生物合成上也是不可缺少的。 8、維生素在20年代已經(jīng)發(fā)現(xiàn)給病人吃動(dòng)物的肝能治療惡性貧血，說(shuō)明肝中有一種因子對(duì)惡性貧血有效?，F(xiàn)在維生素B12已經(jīng)被分離提純并且結(jié)構(gòu)也已弄清。維生素B12的結(jié)構(gòu)中有一個(gè)咕啉(corrin)環(huán)系統(tǒng)，并且含有鈷離子及氰基(CN)，故又稱(chēng)氰鈷胺素。純凈的維生素B12溶液呈紅色,這也是一般鈷化合物的特征。作為輔酶時(shí),維生素B12中的CN被5-脫氧腺苷基團(tuán)所代替,稱(chēng)為輔酶B12。這是一個(gè)不穩(wěn)定的化合物，當(dāng)有氰化物存在或暴露于光照下即轉(zhuǎn)變?yōu)榫S生素B12。如以5-脫氧腺苷基代替式中的黑體-CN基，就是輔酶B12的結(jié)構(gòu)式。

6，高中生物所有酶的作用

1、催化作用酶是一類(lèi)生物催化劑，它們支配著生物的新陳代謝、營(yíng)養(yǎng)和能量轉(zhuǎn)換等許多催化過(guò)程，與生命過(guò)程關(guān)系密切的反應(yīng)大多是酶催化反應(yīng)。酶的這些性質(zhì)使細(xì)胞內(nèi)錯(cuò)綜復(fù)雜的物質(zhì)代謝過(guò)程能有條不紊地進(jìn)行，使物質(zhì)代謝與正常的生理機(jī)能互相適應(yīng)。若因遺傳缺陷造成某個(gè)酶缺損，或其它原因造成酶的活性減弱，均可導(dǎo)致該酶催化的反應(yīng)異常，使物質(zhì)代謝紊亂，甚至發(fā)生疾病，因此酶與醫(yī)學(xué)的關(guān)系十分密切。酶使人體所進(jìn)食的食物得到消化和吸收，并且維持內(nèi)臟所有功能包括：細(xì)胞修復(fù)、消炎排毒、新陳代謝、提高免疫力、產(chǎn)生能量、促進(jìn)血液循環(huán)。如米飯?jiān)诳谇粌?nèi)咀嚼時(shí)，咀嚼時(shí)間越長(zhǎng)，甜味越明顯，是由于米飯中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成麥芽糖的緣故。因此，吃飯時(shí)多咀嚼可以讓食物與唾液充分混合，有利于消化。此外人體內(nèi)還有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多種水解酶。人體從食物中攝取的蛋白質(zhì)，必須在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，選擇人體所需的20多種氨基酸，按照一定的順序重新結(jié)合成人體所需的各種蛋白質(zhì)。2、臨床治療的作用酶療法已逐漸被人們所認(rèn)識(shí)，各種酶制劑在臨床上的應(yīng)用越來(lái)越普遍。如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白質(zhì)分解，此原理已用于外科擴(kuò)創(chuàng)，化膿傷口凈化及胸、腹腔漿膜粘連的治療等。在血栓性靜脈炎、心肌梗塞、肺梗塞以及彌漫性血管內(nèi)凝血等病的治療中，可應(yīng)用纖溶酶、鏈激酶、尿激酶等，以溶解血塊，防止血栓的形成等。一些復(fù)方天然酵素，以高單位SOD酶為主要配方，不僅可用于腦、心、肝、腎等重要臟器的輔助治療，在腫瘤方面的使用也取得了顯著的成效。另外，還利用酶的競(jìng)爭(zhēng)性抑制的原理，合成一些化學(xué)藥物，進(jìn)行抑菌、殺菌和抗腫瘤等的治療。如酶補(bǔ)脾補(bǔ)腎在不孕不育等問(wèn)題上，也有較好的調(diào)理。而磺胺類(lèi)藥和許多抗菌素能抑制某些細(xì)菌生長(zhǎng)所必需的酶類(lèi)，故有抑菌和殺菌作用。許多抗腫瘤藥物能抑制細(xì)胞內(nèi)與*或蛋白質(zhì)合成有關(guān)的酶類(lèi)，從而抑制瘤細(xì)胞的分化和增殖，以對(duì)抗腫瘤的生長(zhǎng)；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，從而影響甲狀腺素的合成，故可用于治療甲狀腺機(jī)能亢進(jìn)等。擴(kuò)展資料：酶的研究歷史1773年，意大利科學(xué)家斯帕蘭扎尼（L.Spallanzani，1729—1799）設(shè)計(jì)了一個(gè)巧妙的實(shí)驗(yàn)：將肉塊放入小巧的金屬籠中，然后讓鷹吞下去。過(guò)一段時(shí)間他將小籠取出，發(fā)現(xiàn)肉塊消失了。1833年，法國(guó)的佩恩（Payen）和帕索茲（Persoz）從麥芽的水解物中用酒精沉淀得到一種可使淀粉水解生成糖的物質(zhì)，并將其命名為diastase，也就是現(xiàn)在所謂的淀粉酶。后來(lái)，diastase在法國(guó)成為用來(lái)表示所有酶的名稱(chēng)。 1836年，德國(guó)馬普生物研究所科學(xué)家施旺（T.Schwann，1810—1882）從胃液中提取出了消化蛋白質(zhì)的物質(zhì)，解開(kāi)消化之謎。1878年，庫(kù)尼（Kunne）把酵母中進(jìn)行酒精發(fā)酵的物質(zhì)稱(chēng)為“酶”（enzyme），這次來(lái)自希臘文，意即“在酒精中”。1913年，美國(guó)科學(xué)家米徹利斯（Michaelis）和曼吞（Menten）根據(jù)中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)推導(dǎo)出酶催化基本方程的米式方程。1926年，美國(guó)科學(xué)家薩姆納（J.B.Sumner，1887—1955）從刀豆種子中提取出脲酶的結(jié)晶，并通過(guò)化學(xué)實(shí)驗(yàn)證實(shí)脲酶是一種蛋白質(zhì)。20世紀(jì)30年代，科學(xué)家們相繼提取出多種酶的蛋白質(zhì)結(jié)晶，并指出酶是一類(lèi)具有生物催化作用的蛋白質(zhì)。1982年，美國(guó)科學(xué)家切赫（T.R.Cech，1947—）和奧爾特曼（S.Altman，1939—）發(fā)現(xiàn)少數(shù)RNA也具有生物催化作用，并將其命名為ribozyme。1982年，美國(guó)科學(xué)家T.Cech和他的同事在對(duì)“四膜蟲(chóng)編碼rRNA前體的DNA序列含有間隔內(nèi)含子序列”的研究中發(fā)現(xiàn)，自身剪接內(nèi)含子的RNA具有催化功能。為了與酶(enzyme)區(qū)分，Cech將它命名為ribozyme，譯名“核酶”，在非編碼RNA的分類(lèi)中它也被稱(chēng)為“催化性小RNA”。1986年，Schultz和Lerner研制成功抗體酶(abzyme)。參考資料來(lái)源：搜狗百科-酶

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黃素酶，黃素腺嘌呤核苷酸

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3，存在于線(xiàn)粒體的酶系是

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5，體內(nèi)多種酶的輔酶成分有哪些

6，高中生物所有酶的作用

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